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DPD-Enzym

Das Enzym DPD (ausgeschrieben Dihydropyrimidin-Dehydrogenase) wird vom DPYD-Gen kodiert und ist für den Abbau überschüssiger Pyrimidin wie zum Beispiel Thymin und Uracil (DNA-Bausteine) zuständig. Außerdem ist dieses Enzym auch am Abbau von Medikamenten beteiligt, die Ähnlichkeit mit Pyrimidin aufweisen, zum Beispiel Zytostatika aus der Gruppe der Fluoropyrimidine. Fluoropyrimidine (darunter Fluoruracil, Tegafur und Capecitabin) werden häufig als Standardtherapie bei verschiedenen Arten von Krebs eingesetzt, worunter Darm-, Magen- und Brustkrebs. Diese Arzneimittel werden zu mehr als 80% vom Enzym DPD metabolisiert. Zu den Medikamenten, die durch das CYP1A2-Enzym metabolisiert können, gehören unter anderem die Zytostatika Fluoruracil, Tegafur und Capecitabin. Diese Zytostatika werden zur Behandlung von Darm-, Brust-, Magen-, Leber- und Speiseröhrenkrebs verwendet.

Genetische Veranlagung
Die Aktivität des DPD-Enzyms ist von Mensch zu Mensch unterschiedlich. Diese Variation lässt sich teilweise durch genetische Unterschiede im DPYD-Gen erklären. Dadurch können die Nebenwirkungen von Medikamenten, die durch das DPD-Enzym abgebaut werden, ebenfalls individuell unterschiedlich sein.
Bei der Bestimmung eines Genotyps werden Unterschiede im DPYD-Gen mittels zweier so genannter Allele angegeben. Jedes Allel hat einen Namen, der aus einem Sternchen (*) und einer Nummer (dies kann auch eine rs-Nummer sein) besteht. Ein Beispiel für einen möglichen DPYD-Genotypen ist DPYD*1/*2A.
Bei iGene bestimmen wir die folgenden Varianten (Allele) des DPYD-Gens: DPYD*2A, DPYD*2B, DPYD*3, DPYD*6, DPYD*7, DPYD*8, DPYD*10, DPYD*12, DPYD*13, DPYD 1236A, DPYD 2846T und sonstige Varianten (kategorisiert als DPYD*1).

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